Bioquímica

Enzimas.

Las enzimas son proteínas las cuales tienen la función de ser catalizadores biológicos para acelerar el proceso celular.

Entonces podemos decir que: Una enzima es una proteína, y que su función biológica es actuar de catalizador.

De lo que se ha dicho podemos concluir que el trabajo de una enzima es transformar rápidamente el sustrato en un producto.

• Características especificas de las enzimas. 

Son los catalizadores más eficientes: Se consideran a las enzimas como muy eficientes debido a que las reacciones celulares donde las enzimas actúan ocurren a una velocidad de un millón de veces más alta de lo que sería en su ausencia (en ausencia de una enzima la reacción demora 1 segundo, si la enzima actuara en la reacción esta demoraría una millonésima de segundo).

Especificidad de acción: Para la transformación de un sustrato en un producto corresponde a una enzima especifica (para cada sustrato hay una enzima).

Las enzimas son controladas por:

1. Inducción y represión genética.
2. Por acción de hormonas.
3. Por acción de intermediarios bioquímicos.
4. Por acción de otras enzimas.
5. Por acción del producto final.

NOTA: Todo lo que ocurre en la célula es controlado, cuando no es controlado se presenta una enfermedad.

• Clasificación y nomenclatura enzimática. 

Oxido - reductasas: Estas enzimas catalizan la reacción de óxido-reducción. Como ejemplo podemos citar las deshidrogenasas las cuales catalizan procesos donde un sustrato pierde hidrógeno.

Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de grupos químicos de un sustrato a otro. Como ejemplo podemos citar las transaminasas, fosfotransferasas y aldotransferasas.

Hidrolasas: Estas enzimas catalizan el rompimiento de enlaces químicos, con la intervención del agua. Como ejemplo podemos citar las enzimas digestivas que catalizan la digestión. 

Liasas: Estas enzimas catalizan el rompimiento de enlaces carbono - carbono, carbono - oxígeno, carbono - nitrógeno, etc.

Isomerasas: Estas enzimas catalizan la interconvención de isómeros.

Ligasas: Estas enzimas catalizan la unión de dos sustratos a expensas de la energía de hidrólisis del ATP.

• Especificidad enzimática y sitio catalítico.

La especificidad de una enzima es muy importante porque ciertas enzimas presentan una especificidad absoluta, osea que catalizan una sola reacción, por lo cual inciden en solo un tipo de enlace.

Cuando la enzima interactúa con su sustrato, presentan cambios conformacionales y configuraciones que determinan la aparición del "sitio catalítico" de la enzima, donde se acopia el sustrato, facilitando la transformación del sustrato a producto.  

El esquema representa el proceso de acción enzima - sustrato:

Se concluye que el "sitio catalítico" de una enzima es un sitio activo, de su superficie proteica, representado por una seria de residuos que se arreglan y configuran cuando la enzima interactúa con su sustrato, favoreciendo su acople mediante interacciones químicas como acción ácido - base, que originan la formación de productos y la recuperación de la enzima.

• Tipos de enzimas.

Enzimas Michaellianas: Este tipo de enzimas interactúan sobre un solo tipo de sustrato.

Enzimas alostéricas: Son enzimas oligomericas y presentan un sitio catalítico, sitios activos donde puede acoplarse el sustrato u otros solutos, llamados "moduladores". Estos sitios activos, diferentes al sitio catalítico llaman "sitios alostéricos".

La presencia de un modulador en un sitio alostérico, modifica la actividad catalítica de la enzima. Se estipula que un modulador tiene efectos positivos (efector +) cuando por su acción, se aumenta la actividad enzimática y efectos negativos (efector -) cuando por su acción se deprime la actividad enzimática.

Las enzimas alostéricas presentan doble comportamiento:

1. Homotrópico: El sustrato es a la vez modulador.
2. Heterotrópico: El modulador es una molécula diferente del sustrato. 

Por lo tanto la importancia de las enzimas alostéricas, como reguladores metabólicos, radica en su alta sensibilidad a los pequeños cambios en el sustrato y de hay su rápida acción reguladora.

Enzimas reguladas: Su actividad biológica se debe a cambios en su estructura molecular, por acción de otras enzimas.  

• Inhibición enzimática.

Muchas sustancias interfieren en la actividad catalítica de las enzimas; ya sea incrementándola o disminuyéndola. La acción de un inhibidor implica la unión de éste a alguna forma de la enzima, lo que ocasiona la pérdida total o parcial de su actividad catalítica.

En este tema se dio un paneo general de lo que son las enzimas, si se quiere profundizar en el, se recomienda la siguiente bibliografía:

1. Bioquímica de Lehninger.
2. Bioquímica de Horton.
3. Bioquímica de Harper.
4. Bioquímica de medica.
5. Bioquímica de Bohinski.

Microbiología y bioanalismo.